La maladie de Creutzfeldt-Jakob (aussi appelée maladie de la vache folle) n'est pas due à des agents infectieux conventionnels tels que les virus, les bactéries ou les parasites. La cause est une protéine, la protéine Prion, qui se replie mal sur elle-même, et provoque une dégénérescence du système nerveux central.
Elle s'appelle la protéine Prion et le nom provient de PRoteinaceous Infectious ONly. Elle possède donc deux formes principales, la forme PrPc (cellulaire) qui n'est pas infectieuse et la forme PrPsc qui est infectieuse.
Commentaires préférés (3)
Ma reaction lors de la lecture de la 1 ère partie de l'anecdote:" Ah oui très intéressant ! "
Lors de la 2 ème: " Ah oui... C'est vrai que la bio/ chimie ça a jamais été mon truc... "
J'ai toujours entendu que cette maladie avait été déclenchée par des éleveurs nourrissants leurs vaches avec des farines animales (on a (en gros) fait manger des protéines animales à des herbivores). Quelqu'un pourrait faire le lien avec l'anecdote ?
De plus, s'il ne s'agit pas d'une maladie conventionnelle mais d'une "simple" défaillance d'une protéine, comment fait-elle pour se transmettre ?
Pour simplifier, c'est une protéine qui peut être déffectueuse car elle se replie sur elle-même. Beaucoup d'animaux en ont naturellement, et d'ordinaire ça ne gêne pas.
Mais quand ils mangent de la farine animal, la protéine ayant une facheuse tendance à résister au procédé de transformation, ça signifie qu'en plus de ses propres protéines défectueuses, l'animal en ingère d'autres. Donc la farine animal faite avec cet animal contient encore plus de cette protéine deffectueuse. Donc le prochain à en manger en aura encore plus à son tour.
Ainsi de suite, le cercle vicieux créé une concentration anormale de protéine deffectueuse, et elle ne peut plus accomplir son rôle normalement, ce qui crée la maladie.
Du moins, c'est ce dont je me souviens de mes vieux cours...
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Ma reaction lors de la lecture de la 1 ère partie de l'anecdote:" Ah oui très intéressant ! "
Lors de la 2 ème: " Ah oui... C'est vrai que la bio/ chimie ça a jamais été mon truc... "
J'ai toujours entendu que cette maladie avait été déclenchée par des éleveurs nourrissants leurs vaches avec des farines animales (on a (en gros) fait manger des protéines animales à des herbivores). Quelqu'un pourrait faire le lien avec l'anecdote ?
De plus, s'il ne s'agit pas d'une maladie conventionnelle mais d'une "simple" défaillance d'une protéine, comment fait-elle pour se transmettre ?
C'est pas particulièrement le fait de faire manger de la protéine animal à des herbivores le problème . Il me semble que le problème c'est surtout de faire manger des protéines animales de la même espèce . En gros les vaches mangeaient de la vache .
Quand tu manges de la viande infectés car oui cette protéine est très résistante à la chaleur !
Pour aller plus loin : youtu.be/xS9dW25tJc0
Pour simplifier, c'est une protéine qui peut être déffectueuse car elle se replie sur elle-même. Beaucoup d'animaux en ont naturellement, et d'ordinaire ça ne gêne pas.
Mais quand ils mangent de la farine animal, la protéine ayant une facheuse tendance à résister au procédé de transformation, ça signifie qu'en plus de ses propres protéines défectueuses, l'animal en ingère d'autres. Donc la farine animal faite avec cet animal contient encore plus de cette protéine deffectueuse. Donc le prochain à en manger en aura encore plus à son tour.
Ainsi de suite, le cercle vicieux créé une concentration anormale de protéine deffectueuse, et elle ne peut plus accomplir son rôle normalement, ce qui crée la maladie.
Du moins, c'est ce dont je me souviens de mes vieux cours...
C'est justement le grand mystère du prion, une simple protéine, banal assemblage d'atomes qui parvient à contaminer d'autres protéines et à les rendre défectueuses
Cette maladie est transmissible du fait de la capacité de la protéine défectueuse à "transformer" les protéines normales en protéines malformées. Ce processus est encore mal compris malheureusement...
Ces protéines mal repliées causent la dégénérescence des neurones en formant des amas dans les cellules neuronales (difficiles voire impossibles à éliminer), et perturbent leur fonctionnement avant de causer leur mort. Après ingestion, elles arrivent jusqu'aux cellules cérébrales par l'intermédiaire des tissus lymphoïdes intestinaux et des cellules de l'immunité.
À savoir également qu'il existe de nombreuses maladies qui agissent selon le même "mode opératoire" (génétique comme l'insomnie familiale fatale, ou transmissible comme la maladie de Kuru ou l'ESB). Enfin, d'autres protéines que la protéine PrPsc peuvent créer des amas cellulaires et causer des maladies (dont notamment la maladie d'Alzheimer).
En fait, si cette cochonnerie (la forme PrPsc de la protéine PrP) touche une autre protéine PrP normale (donc la PrPc), elle la fait transformer en PrPsc.
C'est en gros une protéine zombie.
On n'est pas encore sûr pour la maladie d'Alzheimer.
Au temps pour moi ! Je remettais juste ici ce que j'avais appris en cours.
Le caractère pathologique acquis de la protéine est liée à son changement de structure tertiaire qui lui confère également une résistance aux procédés de décontaminations conventionnels et aux procédés de dégradations dont usent les cellules. En plus d'un gain de fonction toxique ou d'une perte de fonction physiologique entraînant la dégénérescence cérébrale, cette protéine résistante à la capacité de modifier la confirmation des protéines saines (PrPc) ce qui entraînent une réaction en chaîne aboutissant à la formation d'agrégats amyloïdes extra cellulaires . La crise de la vache folle est donc liée à l'ingestion par des bovidés de farines contaminées par ces protéines. On précisera d'ailleurs que la maladie de Creutzfeldt Jacob est une maladie a prions 100% humaine (forme sporadique ou génétique liée à là transconformation de PrPc humaine) L'encéphalopathie spongiforme bovine ( la maladie de la vache folle) peut être transmise à d'autres espèce comme à l'homme : la pathologie déclarée est alors appelée vCJD pour variante de la maladie de Creutzfeldt Jacob (variant Creutzfeldt Jackob Disease). N'entraînant pas de réaction immunitaire les tests immunologiques conventionnels ne sont pas adaptés. Le diagnostic utilisé est un test ELISA réalisé sur des prélèvement de cerveau pour détecter les protéines résistantes après une digestion enzymatique de la PrPc et est donc réalisé post-mortem
Questions bêtes, mais néant moins essentielle :
Pourquoi une protéine se "replie" sur elle-même ? Qu'est-ce que ça signifie ? En quoi le fait qu'elle soit mal "repliée" est un problème ?
Pour simplifier, c'est parce que c'est la structure d'une protéine qui dicte ses fonctions, en lui permettant d'interagir avec d'autres molécules de manière spécifique.
A l'origine cette maladie est développée chez le mouton.
Les farines animales servant à nourrir les vaches ayant été faites à partir de ces moutons infectés ont transmis la maladie aux vaches.
En fait la protéine défectueuse s'est transmise du mouton à la vache via ces farines !
Mais comment s'attaquent-elles à notre système ? Par un "simple" contact entre deux protéines : celle de la vache, saine, et celle du mouton, mal repliée : une fois en contact les deux protéines prennent une conformation (position) pathologique, qu'elle transmet à son voisin et ainsi de suite !
Pour l'anecdote un peuple de Papouazie (il me semble) avait pour coutume de manger le cerveau des défunts afin de prendre leurs savoir. Parallèlement ce peuple avait un fort taux de maladie à Prion par le simple fait que ces protéines défectueuses se transmettaient lors l'ingestion du cerveau, lui même pathologique !
Cette population s'est d'ailleurs éteinte dans les années 50.
Source : mes cours de biochimie !
En lisant vos commentaires je ne peux m'empêcher de faire le rapprochement avec les êtres humains. Si les vaches ont des maladies de pions en mangeant de la farine animale, chez l'homme c'est un un peu même schéma si il commet des actes de canibalisme. Si quelqu'un mange régulièrement des autres humains ils s'expose à la maladie de Kuru qui peut être mortelle.
Le mot bug n'est il pas réservé à l'informatique ?
Merci ! Ça éclaire beaucoup !
Ce n'est pas le déclencheur, mais un vecteur de transmission. On a fait manger à des animaux des farines animals déjà infectés par la maladie.
Le prion est une protéine utilisé par l'organisme sous sa forme "normal", puis est détruit une fois qu'on en a plus besoin. La forme provoquant la maladie est juste pliée différemment mais cette différence la rend impossible à détruire pour le corps (pour être sur de s'en débarasser, il faudrait faire chauffer un morceau de viande infecté à 600ºC pendant plusieurs minutes pour vous donner une idée). Autre particularité de la forme "malade" : elle convertit les protéines normales au contact, qui deviennent à leur tour malade.
Mais que fait le prion ? Pas grand chose, il est juste là, il s'accumule ; et désquilibre la mécanique bien rodée qu'est l'organisme par sa simple présence, puisque ce dernier ne parvient pas à s'en débarasser. Les conséquences sont désastreuses et entraîne la plupart du temps la mort.
En résumé le prion "malade" c'est :
- une protéine défectuese
- indestructible
- qui contamine les prions "normaux"
- entraine la mort
Une protéine est composée d'une succession de briques élémentaires : les acides aminés. Ces molécules de base comportent une structure commune et se différencient entre elles par une chaîne latérale , chaîne qui peut donc varier dans sa composition.
La protéine est donc une chaînette de plusieurs acides aminés liés ensembles. Suivant les conditions physicochimique du milieu ( pH, température, concentration en ions ...) et la succession des acides aminés (propre à chaque protéine) cette chaînette va se replier dans l'espace au fur et à mesure de sa synthèse. C'est cela qu'on appelé structure tertiaire ou conformation tridimensionnelle .c'est cette conformation qui va déterminer la capacité de la protéine à interagir avec d'autres éléments et donc la fonction de la protéine, ce qu'elle peut faire. Des modifications peuvent également avoir lieu au sein de la cellule : greffage d'autres molécules à la protéine, clivage d'une partie de la chaînette d'acide aminés etc. Ces modifications peuvent modifier la fonction de la protéine .Dans le cas du prions nous avons une protéine tout à fait normale et donc bien repliée ( bien que nous ne connaissions pas à ce jour la fonction de la PrPc) qui va changer de structure tridimensionnelle et donc changer de fonction ou en tout cas voir sa fonction initiale altérée. On ne sait toujours pas précisément ce qui entraîne ce changement de structure. Pour prouver à 100% la théorie du Prion il faudrait être capable de reproduire in vitro des molécules pathogènes résistantes à la dégradation hors jusqu'à présent les protéines produites dans ces conditions sont résistantes mais pas infectieuses . Cette observation laisse penser qu'un autre élément encore non identifié pourrait entrer en jeu dans le processus pathologique